Attività biologica differenziale di CDR di anticorpi

Peptidi sintetici corrispondenti ai CDR (regioni determinanti complementarietà ) di differenti anticorpi hanno mostrato di esplicare attività  biologica differenziale indipendentemente dalla specificità  degli anticorpi nativi. I CDR di anticorpi monoclonali diretti contro: 1) un antigene di C. albicans (mAb C7); 2) un peptide sintetico costituito da epitopi B e T (mAb pc42, che condivide due CDR con mAb C7); 3) il pi๠frequente antigene di gruppo sanguigno A (mAb HuA, non presentante CDR condivisi con mAb C7 e pc42), hanno mostrato di possedere, in vitro, ex-vivo e/o in vivo, attività  differenziale nei confronti di agenti patogeni microbici e virali di rilevanza clinica e cellule di melanoma. Lo studio dei peptidi ottenuti mediante alanine scanning dai CDR ha permesso di verificare per alcuni di essi una significativa variazione dell'attività  biologica rispetto a quella del CDR originale. L'elevata frequenza di peptidi biologicamente attivi derivati dai CDR fa ipotizzare che le immunoglobuline costituiscano una fonte di sequenze aminoacidiche potenzialmente attive nei confronti di agenti eziologici di malattie da infezione e cellule tumorali. L'ingegnerizzazione peptidica e l'ottimizzazione chimica associate alla scoperta di nuovi meccanismi d'azione potrebbero risultare determinanti per la razionale identificazione di una nuova generazione di potenziali agenti terapeutici antimicrobici, antivirali ed antitumorali.