Solvent Induced Interactions in Biopolymers: Origin of Secondary Motifs

In questa tesi è esposto uno sviluppo del modello di polimero con spessore che è stato oggetto della mia attività di ricerca in questi ultimi anni. Al fine di investigare le proprietà generali della molecola proteica attraverso un modello semplificato, è stato proposto il modello dell'omopolimero con spessore. Lo spessore si è rivelato essere l'ingrediente appropriato al fine di descrivere l'anisotropia intrinseca della catena proteica dovuta all'ingombro sterico degli atomi del backbone. Nonostante la sua semplicità, il modello ha dimostrato una notevole abilità nel rieprodurre le conformazioni regolari delle strutture secondarie, le eliche e i foglietti, che rapresentano i costituenti strutturali delle proteine. Oggetto della mia attività di ricerca è stata l'interazione tra proteine e solvente. La tendenza delle molecole del solvente a massimizzare la loro entropia translazionale determina un effetto noto come forza di deplezione: in lavori recenti è stato osservato che questo fenomeno fisico potrebbe avere un ruolo centrale nel processo di ripiegamento della proteina. Una spiegazione elegante a questo fenomeno, nel caso delle soluzioni colloidali, viene fornita dal modello di Asakura ed Oosawa, il quale rappresenta il punto di riferimento per gli studi teorici in questo campo. Al fine di indagare gli effetti di questo processo in una molecola proteica immersa in soluzione, abbiamo adattato il modello di Asakura ed Oosawa al caso dell'omopolimero con spessore. Sia le indagini teoriche preliminari che le simulazioni numeriche sono descritte esaustivamente nella parte centrale di questa tesi. Tale trattazione è preceduta da un'introduzione alle proteine globulari e al problema del ripiegamento di proteine, e inoltre da una esposizione degli studi svolti sul modello dell'omopolimero con spessore.