Trasferimento elettronico e proprietà catalitiche di proteine redox immobilizzate su elettrodi funzionalizzati

Le proteine sono grandi biomolecole formate da catene lunghe amminoacidiche foldate in maniera da garantire il corretto funzionamento di esse. Le proteine sono coinvolte in tutte le reazioni biologiche e svolgono diverse funzione. Oltre al ruolo puramente strutturale esse sono: - Catalizzatori biologici - Trasportatrici di diverse sostanze (metalli, zuccheri, ossigeno…) - Generatrici del movimento meccanico - Sensori per l’acquisizione e l’elaborazione d’informazione - Regolatrici dell’espressione genica Le proteine possono esse coinvolte o generare processi biologici dannosi per l’organismo. Proteine non correttamente foldate possono essere convolte nella formazione di fibrille o placche tossiche (amiloidosi). Proteine mutate possono portare l’organismo incontro a particolari malattie dovute a percorsi metabolici sbagliati. Proteine sono coinvolte in alcuni passaggi dell’apoptosi cellulare. In questo lavoro di tesi sono state studiate tre eme-proteine: il citocromo c M80A, il citocromo c M80AY67A e la neuroglobina. I mutanti del citocromo c sono stati utilizzati per studiare in vitro il processo di unfolding dovuto ad egenti esogeni (urea) e valutare il ruolo svolto dall’immobilizzazione su una superficie idrofila o idrofoba sulla stabilità conformazionale della proteina. Inoltre sono state indagate le proprietà elettrocatalitiche dei mutanti e dei loro addotti con cardiolipina, in un’ottica di progettazione di futuri biosensori. La Neuroglobina è una globina che possiede un eme esa-coordinato ed è presente principalmente nella retina e nei neuroni. Tramite tecniche elettrochimiche si sono indagate le proprietà redox per avere informazioni sul possibile ruolo fisiologico e le sue proprietà elettrocatalitiche. La terza proteina studiate è la cofilina, che fa parte delle “actin depolymerizing factor (ADF / cofilin) family”. Recenti studi hanno evidenziato la presenza di placche di cofilina/actina nel cuore di alcuni pazienti affetti da cardiomiopatie. Sono state studiate le proprietà redox, il processo di aggregazione della proteina dovuto a ossidazione e l’interazione degli aggregati proteici con ioni metallici.