A causa dellࢠelevato disordine strutturale dei cristalli, cresciuti in 6-7 giorni, sono stati raccolti dati a bassa risoluzione, che non hanno permesso di risolvere la struttura del complesso, anche se le prime analisi indicano che la presenza di entrambe le proteine in cella àƒ¨ compatibile con i dati cristallografici finora raccolti. Recentissimi dati su nuovi cristalli cresciuti in un arco temporale piàƒ¹ lungo (60 giorni), ottenuti ad una risoluzione di 1.14àƒ ed indicanti parametri di cella differenti, hanno portato alla determinazione strutturale della singola proteina DHC, di cui àƒ¨ presente in letteratura solo una struttura omologa e derivante dal batterio Rhodobacter Sphaeroides.

Studi strutturali su proteine naturali e artificiali

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2011

Abstract

A causa dellࢠelevato disordine strutturale dei cristalli, cresciuti in 6-7 giorni, sono stati raccolti dati a bassa risoluzione, che non hanno permesso di risolvere la struttura del complesso, anche se le prime analisi indicano che la presenza di entrambe le proteine in cella àƒ¨ compatibile con i dati cristallografici finora raccolti. Recentissimi dati su nuovi cristalli cresciuti in un arco temporale piàƒ¹ lungo (60 giorni), ottenuti ad una risoluzione di 1.14àƒ ed indicanti parametri di cella differenti, hanno portato alla determinazione strutturale della singola proteina DHC, di cui àƒ¨ presente in letteratura solo una struttura omologa e derivante dal batterio Rhodobacter Sphaeroides.
2011
it
Cristallografia, Diffrazione di raggi X, Biorecettore, Proteina, Complesso, Sito di legame, Strutture Base Drug Desin, Trasferimento elettronico
SCUOLA DI DOTTORATO DI RICERCA IN SCIENZE E TECNOLOGIE CHIMICHE E FARMACEUTICHE
Università degli Studi di Trieste
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14242/232441
Il codice NBN di questa tesi è URN:NBN:IT:UNITS-232441