Date le informazioni ottenute sul ruolo dell'oligomerizzazione sull'attività  antibatterica e citotossica di LL-37, io ho disegnato 4 analoghi di LL-37 ottenuti da una minima alterazione della struttura primaria rispetto al peptide nativo, come per esempio lo scambio della posizione di uno o pi๠residui adiacenti in modo da alterare la rete di ponti saline tra le molecole e interamente la struttura del peptide. In questo modo si ਠvoluto attribuire alcune caratteristiche di RL-37 al peptide dell'uomo LL-37, in modo da modificare la sua propensione ad assemblarsi per formare oligomeri. Con questi studi si ਠconfermato che variazioni nel equilibrio delle forze attrattive o repulsive nella catena di LL-37 possono alterare significativamente la sua attività  antibatterica e il modo d'azione.

Insights into structural features that affect the biological activities and mode of action of the human antimicrobial cathelicidin LL-37

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2014

Abstract

Date le informazioni ottenute sul ruolo dell'oligomerizzazione sull'attività  antibatterica e citotossica di LL-37, io ho disegnato 4 analoghi di LL-37 ottenuti da una minima alterazione della struttura primaria rispetto al peptide nativo, come per esempio lo scambio della posizione di uno o pi๠residui adiacenti in modo da alterare la rete di ponti saline tra le molecole e interamente la struttura del peptide. In questo modo si ਠvoluto attribuire alcune caratteristiche di RL-37 al peptide dell'uomo LL-37, in modo da modificare la sua propensione ad assemblarsi per formare oligomeri. Con questi studi si ਠconfermato che variazioni nel equilibrio delle forze attrattive o repulsive nella catena di LL-37 possono alterare significativamente la sua attività  antibatterica e il modo d'azione.
2014
en
AMPs
cathelicidin
cytotoxicity
dimerization
LL-37
oligomerization
p-cyano-phenylalanine
photo-crosslinking
RL-37
SCUOLA DI DOTTORATO DI RICERCA IN BIOMEDICINA MOLECOLARE
Università degli Studi di Trieste
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14242/266768
Il codice NBN di questa tesi è URN:NBN:IT:UNITS-266768