Le caseine sono le principali proteine del latte e oggi sono considerate una fonte di peptidi bioattivi che possono essere rilasciati durante la digestione gastro-intestinale. Diversi peptidi bioattivi con proprietà  oppioidi, designati come β-casomorfine, provengono dall'idrolisi della β-caseina bovina. La β-caseina del latte bovino ha 209 aminoacidi con 13 varianti, A1, A2, A3, A4, B, C, D, E, F, H1, H2, I e G. Le varianti pi๠comuni sono la A1 e la A2. La presenza di una specifica variante ਠcorrelata alla razza bovina. In generale in latte di razza Jersey e Guernsey troviamo per lo pi๠β-caseina A2; la Frisona Italiana produce latte contenente in media forme A1 e A2 della β-caseina in quantità  circa uguali. Le differenze amminoacidiche tra le diverse varianti di β-caseina sono alla base dell'idea di eventuali implicazioni biologiche correlate al consumo di latte bovino. Nella variante A1 in posizione 67 troviamo un residuo di istidina, sostituita da un residuo di prolina nella variante A2. Ciಠpuಠportare alla generazione di peptidi bioattivi, noti come β-casomorfine durante la digestione da parte delle proteasi gastro-intestinali. Diversi studi hanno riportato gli effetti avversi delle β-casomorfine sulla salute umana, tra cui malattie cardiovascolari, l'aggravamento dei sintomi dell'autismo nei bambini, il diabete di tipo 2 e, pi๠recentemente, disturbi digestivi e addominali simili per sintomatologia all'intolleranza al lattosio. Gli effetti biologici delle β-casomorfine sono una conseguenza del loro legame con i recettori μ-oppioidi. La ricerca condotta ha come obiettivo quello di caratterizzare il profilo delle varianti A1 e A2 delle β-caseina in latte di razza Frisona e Jersey e di analizzare il rilascio delle β-casomorfine durante la stagionatura e la digestione gastro-intestinale in vitro di Parmigiano Reggiano prodotto con una miscela di latte proveniente da razza Frisona (80%) e razza Jersey (20%) in comparazione con un Parmigiano Reggiano standard. Inizialmente si ਠstudiato tramite tecniche di proteomica la presenza delle varianti A1 e A2 in campioni di latte provenienti da capi di razza Frisona e Jersey. In entrambi i campioni ਠstata riscontrata una prevalenza della variante A2 di β-caseina. Successivamente ਠstato valutato la presenza delle β-casomorfine, tramite spettrometria di massa, in campioni di Parmigiano Reggiano a diverso stadio di stagionatura. I risultati mostrano come le β-casomorfine non siano presenti nei diversi campioni studiati. La digestione in vitro dei diversi lotti di Parmigiano Reggiano ha portato al rilascio di differenti β-casomorfine, in particolare delle β-casomorfine di tipo 4 (YPFP), di tipo 7 (YPFPGPI) e di tipo 3 (YPF). L'analisi quantitativa di tali peptidi suggerisce un effetto della stagionatura poichà© il livello delle β-casomorfine, rilasciate durante la digestione in vitro, diminuisce passando dal campione a 12 mesi di stagionatura a quello a 24 mesi. Infine sono stati comparati i livelli di β-casomorfine rilasciati durante la digestione in vitro di campioni di Parmigiano Reggiano e di Grana Padano prodotti esclusivamente con latte proveniente da capi di razza Frisona. I dati ottenuti mostrano come la digestione in vitro del Parmigiano Reggiano prodotto con la miscela di latte Frisona/Jersey, determini il rilascio di una minore quantità  di β-casomorfine rispetto al Parmigiano Reggiano standard. I risultati ottenuti suggeriscono come l'aggiunta di latte proveniente da bovini di razza Jersey durante la produzione del Parmigiano Reggiano determini un minor rilascio di β-casomorfine, come conseguenza della presenza della variante A2 di β-caseina, suggerendo come tale Parmigiano Reggiano possa essere considerato un alimento salutistico a basso rilascio di peptidi oppiodi.

Analisi delle varianti caseiniche in campioni di latte di razze Frisona e Jersey e rilascio di ß-casomorfine durante la digestione in vitro di Parmigiano Reggiano

2019

Abstract

Le caseine sono le principali proteine del latte e oggi sono considerate una fonte di peptidi bioattivi che possono essere rilasciati durante la digestione gastro-intestinale. Diversi peptidi bioattivi con proprietà  oppioidi, designati come β-casomorfine, provengono dall'idrolisi della β-caseina bovina. La β-caseina del latte bovino ha 209 aminoacidi con 13 varianti, A1, A2, A3, A4, B, C, D, E, F, H1, H2, I e G. Le varianti pi๠comuni sono la A1 e la A2. La presenza di una specifica variante ਠcorrelata alla razza bovina. In generale in latte di razza Jersey e Guernsey troviamo per lo pi๠β-caseina A2; la Frisona Italiana produce latte contenente in media forme A1 e A2 della β-caseina in quantità  circa uguali. Le differenze amminoacidiche tra le diverse varianti di β-caseina sono alla base dell'idea di eventuali implicazioni biologiche correlate al consumo di latte bovino. Nella variante A1 in posizione 67 troviamo un residuo di istidina, sostituita da un residuo di prolina nella variante A2. Ciಠpuಠportare alla generazione di peptidi bioattivi, noti come β-casomorfine durante la digestione da parte delle proteasi gastro-intestinali. Diversi studi hanno riportato gli effetti avversi delle β-casomorfine sulla salute umana, tra cui malattie cardiovascolari, l'aggravamento dei sintomi dell'autismo nei bambini, il diabete di tipo 2 e, pi๠recentemente, disturbi digestivi e addominali simili per sintomatologia all'intolleranza al lattosio. Gli effetti biologici delle β-casomorfine sono una conseguenza del loro legame con i recettori μ-oppioidi. La ricerca condotta ha come obiettivo quello di caratterizzare il profilo delle varianti A1 e A2 delle β-caseina in latte di razza Frisona e Jersey e di analizzare il rilascio delle β-casomorfine durante la stagionatura e la digestione gastro-intestinale in vitro di Parmigiano Reggiano prodotto con una miscela di latte proveniente da razza Frisona (80%) e razza Jersey (20%) in comparazione con un Parmigiano Reggiano standard. Inizialmente si ਠstudiato tramite tecniche di proteomica la presenza delle varianti A1 e A2 in campioni di latte provenienti da capi di razza Frisona e Jersey. In entrambi i campioni ਠstata riscontrata una prevalenza della variante A2 di β-caseina. Successivamente ਠstato valutato la presenza delle β-casomorfine, tramite spettrometria di massa, in campioni di Parmigiano Reggiano a diverso stadio di stagionatura. I risultati mostrano come le β-casomorfine non siano presenti nei diversi campioni studiati. La digestione in vitro dei diversi lotti di Parmigiano Reggiano ha portato al rilascio di differenti β-casomorfine, in particolare delle β-casomorfine di tipo 4 (YPFP), di tipo 7 (YPFPGPI) e di tipo 3 (YPF). L'analisi quantitativa di tali peptidi suggerisce un effetto della stagionatura poichà© il livello delle β-casomorfine, rilasciate durante la digestione in vitro, diminuisce passando dal campione a 12 mesi di stagionatura a quello a 24 mesi. Infine sono stati comparati i livelli di β-casomorfine rilasciati durante la digestione in vitro di campioni di Parmigiano Reggiano e di Grana Padano prodotti esclusivamente con latte proveniente da capi di razza Frisona. I dati ottenuti mostrano come la digestione in vitro del Parmigiano Reggiano prodotto con la miscela di latte Frisona/Jersey, determini il rilascio di una minore quantità  di β-casomorfine rispetto al Parmigiano Reggiano standard. I risultati ottenuti suggeriscono come l'aggiunta di latte proveniente da bovini di razza Jersey durante la produzione del Parmigiano Reggiano determini un minor rilascio di β-casomorfine, come conseguenza della presenza della variante A2 di β-caseina, suggerendo come tale Parmigiano Reggiano possa essere considerato un alimento salutistico a basso rilascio di peptidi oppiodi.
2019
it
Dipartimento di Scienze della Vita
Università degli Studi di Modena e Reggio Emilia
File in questo prodotto:
File Dimensione Formato  
morethesis_peptidi_bioat.pdf

accesso solo da BNCF e BNCR

Tipologia: Altro materiale allegato
Licenza: Tutti i diritti riservati
Dimensione 172.71 kB
Formato Adobe PDF
172.71 kB Adobe PDF
02_04_tesi.pdf

accesso solo da BNCF e BNCR

Tipologia: Altro materiale allegato
Licenza: Tutti i diritti riservati
Dimensione 6.33 MB
Formato Adobe PDF
6.33 MB Adobe PDF

I documenti in UNITESI sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.

Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14242/297614
Il codice NBN di questa tesi è URN:NBN:IT:UNIMORE-297614