Proteins in White Wines: Their Interaction With Tannins And Aroma Compounds

La presenza di proteine nei vini bianchi rappresenta un problema di grande importanza per l’industria del vino, principalmente dovuto alla formazione di torbidità nei vini bianchi in bottiglia. L’instabilità proteica, nonché formazione di torbidità, è associata ad alcune proteine di difesa della pianta che per mezzo della loro intrinseca resistenza e stabilità sopravvivono al processo di vinificazione, passando nel vino dove causano la comparsa dell’indesiderata torbidità e di depositi in bottiglia, la quale non incontra le aspettative del consumatore e viene quindi scartata. La torbidità proteica nei vini bianchi è considerata come un processo a tre stadi, che coinvolge la denaturazione delle proteine seguita dall’aggregazione in particelle colloidali capaci di disperdere la luce visibile e far divenire il vino torbido. Data la complessità e la variabilità della matrice vino, i fattori e meccanismi coinvolti in questo fenomeno sono ancora largamente sconosciuti. Normalmente gli enologi prevengono la formazione di torbidità rimuovendo le proteine attraverso l’uso della bentonite. Tuttavia questo trattamento causa la perdita di vino, ed essendo aspecifico, causa anche la rimozione di alcuni composti aromatici. È stato calcolato che il costo totale derivante dall’uso di bentonite corrispondi a 1 miliardo di dollari l’anno. Pertanto è ancora necessaria della ricerca di base e applicata per risolvere il problema della formazione di torbidità proteica nei vini bianchi. La prima parte di questa tesi tratta il tema dell’impoverimento aromatico causato dal trattamento con bentonite. In particolare questo studio prende ispirazione da un precedente lavoro, il quale suggerisce l’esistenza di un’interazione tra le proteine e i composti aromatici. In questo contesto è stata studiata l’interazione della principale proteina dei vini bianchi, la VVTL1, e alcuni esteri etilici degli acidi grassi, i quali sono importanti aromi fermentativi del vino. Data la difficoltà di determinare a livello molecolare questo tipo d’interazione è stata sfruttata la luce di sincrotrone applicata al dicroismo circolare (SRCD) per studiare l’effetto di alcuni esteri etilici di acidi grassi a media catena sulla struttura secondaria della proteina del vino. In seguito, la ricerca è proseguita con lo studio mirato a comprendere l’esatto ruolo dei tannini nel fenomeno che conduce all’instabilità proteica dei vini bianchi. A questo scopo, sono stati studiati tramite sincrotrone gli effetti di diversi polifenoli (derivati o no dal vino) sulla stabilità della VVTL1. In parallelo la capacità nel tempo dei tannini di reagire con le proteine in bottiglia è stata valutata svolgendo degli studi di diffusione dinamica della luce (DLS) in vino modello. Con l’ausilio della Calorimetria differenziale a scansione (DSC), è stato inoltre studiata, la stabilità termica di due tra le più rappresentative proteine del vino (la VVTL1 e la chitinasi classe IV) in presenza di tannini purificati a tempi diversi di evoluzione da vino imbottigliato. Infine, l’ultima parte della ricerca si focalizza nella possibilità di produrre proteine dell’uva in quantità accettabili in forma pura partendo dalla coltivazione in vitro di tessuti di polpa della bacca. Queste proteine possono essere utilizzate per la caratterizzazione strutturale e funzionale. In particolare, con questa tecnica si rende possibile la marcatura delle proteine facendo crescere i tessuti cellulari d’uva in presenza di N15, il quale consentirebbe, per mezzo di metodi spettroscopici, lo studio in dettaglio della loro struttura e delle loro interazioni.